2017 NOBEL PRIZE IN
CHEMISTRY AWARDED FOR 3D VIEWS OF LIFE’S BIOLOGICAL MACHINERY
രസതന്ത്ര നോബല് ഇക്കുറി സൂക്ഷ്മ ദര്ശിനി പഠനങ്ങള്ക്ക്
A presentation in Stockholm on Wednesday about the
work of Jacques Dubochet, Joachim Frank and Richard Henderson, the winners of
the 2017 Nobel Prize in Chemistry.Three European-born scientists were awarded
the Nobel Prize in Chemistryon Wednesday for developing a new way to assemble
precise three-dimensional images of biological molecules like proteins, DNA and
RNA.
പരമ്പരാഗത ദൂരദര്ശിനികളുടെ പരിധിയ്ക്കും അപ്പുറത്തേക്ക് കടന്നു ചെല്ലാന് നമ്മെ പര്യാപ്തമാക്കിയ അതിസൂക്ഷ്മ ഫ്ലൂറസെന്റ് മൈക്രോസ്കോപ്പി വികസിപ്പിച്ചെടുത്ത അമേരിക്കന് ശാസ്ത്രജ്ഞരായ എറിക് ബെറ്റ്സിഗ്, വില്ല്യം മോര്നര് എന്നിവരും ജര്മന് ജൈവ രസതന്ത്രജ്ഞനായ സ്റ്റെഫാന് ഹെലും ഈ വര്ഷത്തെ നോബല് സമ്മാനം പങ്കിട്ടു. നൂറു വര്ഷത്തെ രസതന്ത്ര നോബല് സമ്മാനങ്ങളുടെ ചരിത്രം പരിശോധിച്ചാല് അതില് പകുതിയോളം ജൈവ രസതന്ത്ര ശാസ്ത്രജ്ഞരും മറ്റു സമാനശാഖകളും നേടിയെടുത്തതായി കാണാം. 2014 ലെ രസതന്ത്ര നോബല് സമ്മാനങ്ങളും അങ്ങിനെ തന്നെ.
പരമ്പരാഗത ദൂരദര്ശിനികള് വഴി പ്രകാശത്തിന്റെ പകുതി തരംഗ ദൈര്ഘ്യത്തിന് അപ്പുറത്തേക്കുള്ള ചിത്രങ്ങളെ വ്യക്തമായി കാണുവാന് നമുക്കു സാധിച്ചിരുന്നില്ല. ജൈവ – രസതന്ത്ര പ്രവര്ത്തനങ്ങളെയും പ്രതി പ്രവര്ത്തനങ്ങളേയും മറ്റും വിശദമായി മനസിലാക്കുന്നതിന് ഇതു വളരെ വലിയ പരിമിതിയായി ഏറെക്കാലം നിലനിന്നു.ജര്മന് ശാസ്ത്രകാരനും കാള് സീസ് ലെന്സുകളുടെ സ്ഥാപകനും ആയ ഏണ്സ്റ്റ് ആബെ 1873 ല് സൂക്ഷ്മദര്ശിനികള്ക്ക് കാട്ടിത്തരാവുന്ന ദൃശ്യങ്ങള്ക്കുള്ള പരിധി 0.2 മൈക്രോമീറ്റര് (ഒരു മില്ലിമീറ്ററിന്റെ ആയിരത്തില് ഒരംശം) വരെ മാത്രമാണെന്നുള്ള കണ്ടെത്തല് മുന്നോട്ടു വച്ചു. ഏതാണ്ട് ഒരു നൂറ്റാണ്ടില് പുറത്ത് ഈ അതിരിനു പുറത്തേക്കു കടന്നു ചെല്ലാനുള്ള സാങ്കേതികവിദ്യ വികസിപ്പിക്കാന് നമുക്കു കഴിഞ്ഞിരുന്നില്ല. ഈ രംഗത്തെ മാറ്റത്തിനു നാന്ദിയായത് 1994 ല് സ്റ്റെഫാന് ഹെല് ‘സ്റ്റെഡ്’ (Stimulated Emission Depletion) മൈക്രോസ്കോപ്പി വികസിപ്പിക്കുന്നതോടെയാണ്. വിശിഷ്ട ധവളപ്രകാശം ഉണ്ടാക്കാന് കഴിവുള്ള ഫ്ലൂറോഫോര് സംയുക്തംങ്ങളുടെ സഹായത്തോടെ അതി വിശ്ലേഷിത സൂക്ഷ്മ ദര്ശിനികള് നിര്മിക്കുവാന് നമുക്കായി. തൊണ്ണൂറുകളുടെ അവസാനത്തോടെ നാനോ തലങ്ങളില് (മില്ലിമീറ്ററിന്റെ പത്തു ലക്ഷത്തില് ഒരംശം) കൂടുതല് സൂക്ഷ്മതയും വ്യക്തതയും ഉള്ള ദൃശ്യങ്ങള് ലഭ്യമാക്കുവാന് ഈ കണ്ടുപിടിത്തങ്ങള്ക്ക് കഴിഞ്ഞു.
ഇതോടൊപ്പം തന്നെ കഴിഞ്ഞ ദശകത്തില് എറിക്കും മോര്നറും ചേര്ന്നു വികസിപ്പിച്ച ഏക തന്മാത്രാ മൈക്രോസ്കോപ്പി കൂടി വ്യാപകമായതോടെ സൂക്ഷ്മ തലത്തിലെ പഠനങ്ങളെ മൈക്രോ പരിധിയില് നിന്നും നാനോ പരിധിയിലേക്ക് എത്തിച്ചു ആബെയുടെ പരിധിയെ മറികടക്കാന് ശാസ്ത്ര ലോകത്തിനായി ജൈവ രസതന്ത്രം , ആരോഗ്യമേഖല എന്നിവിടങ്ങളില് വലിയ വിപ്ലവം ഇതുണ്ടാക്കി.അതി വിശ്ലേഷിത സൂക്ഷ്മ ദര്ശിനികള് വഴി രോഗനിര്ണയം, ജൈവകോശ – നാഡീവ്യൂഹപഠനങ്ങള് തുടങ്ങിയ മേഖലകളില് ജൈവ തന്മാത്രകളെ നശിപ്പിക്കതെയോ അവയ്ക്ക് കേടുപാടുകള് സംഭവിക്കാതെയോ സൂക്ഷ്മ തലങ്ങളില് കൂടുതല് വിശദമായ പഠനങ്ങള്ക്കും പരിശോധനകള്ക്കും അവയെ വിധേയമാക്കാന് കഴിയും .
അമേരിക്കയിലെ ഹോവാര്ഡ് ഹ്യൂഗസ് മെഡിക്കല് ഇന്സ്റ്റിറ്റ്യൂട്ടിലെ ശാസ്ത്രജ്ഞനാണ് എറിക് ബെറ്റ് സിഗ്. സ്റ്റാന്ഫഡ് സര്വകലാശാലയിലാണ് പ്രൊഫ.മോര്നര് പ്രവര്ത്തിക്കുന്നത്. ജര്മനിയിലെ മാക്സ് പ്ലാങ്ക് ബയോഫിസിക്കല് കെമിസ്ട്രി ഇന്സ്റ്റിട്ട്യൂട്ട് ഡയറക്ടര് ആണ് പ്രൊഫ.സ്റ്റെഫാന് ഹെല്.
Their work has helped scientists decipher processes
within cells that were previously invisible, and has led to better
understanding of viruses like Zika. In the future, their
Twitter Ads info and privacy
The winners are Jacques Dubochet, a retired
biophysicist at the University of Lausanne in Switzerland; Joachim Frank, a
professor at Columbia University in New York; and Richard Henderson, a
scientist at the British Medical Research Council’s Laboratory of Molecular
Biology in Cambridge, England.
The Nobel committee said the technique,
cryo-electron microscopy, produces “detailed images of life’s complex
machineries in atomic resolution.”
“Soon there are no more secrets,” said Sara
Snogerup Linse, a professor of physical chemistry at Lund University in Sweden
who chaired the committee for the chemistry prize. “Now we can see the
intricate details of the biomolecules in every corner of our cells, in every
drop of our body fluids.”
Dr. Henderson said during a news briefing in
Cambridge that he was delighted to share the prize.He was at a conference
listening to a talk when he was called by the Swedish Academy of Science, which
administers the prizes.“I rejected the phone call,” he said. “Then it rang
again.”He also recognized others who had contributed to the technique’s
development.“I think the feeling is that the three of us who have been awarded
the prize are sort of acting on behalf of the whole field,” Dr. Henderson said.
“It’s kind of a worldwide effort that’s just now come to fruition.
Dr. Frank received his phone call at 5:18 a.m. New
York time. He said recently his dog has been barking earlier and earlier in the
morning, waking up him and his wife. “This time it was not the dog,” he said.
Why did they win?
Figuring out the shape of proteins and other biological
molecules is crucial to understanding their functions. The structure of a
virus, for instance, gives essential clues to how it invades a cell.For
decades, the main method for studying protein structure was stacking many
copies of a protein into a crystal, bouncing X-rays off the crystal and then
deducing the protein shape using the patterns of X-ray reflections.
But many proteins, especially those embedded in the
outer membranes of cells, are too floppy or disordered to crystallize
Dr. Henderson started his career as an X-ray
crystallographer, but stymied by the limitations, he turned to a different
instrument: the electron microscope.
Electron microscopes, invented in 1931, use a beam
of electrons to produce images with a finer resolution than what is possible
with a conventional microscope. But they operate in a vacuum where biological
samples dry out. The bombardment of electrons also damaged the molecules.
The particular protein that Dr. Henderson and his
colleagues wanted to study was embedded in the cell membranes of a
photosynthesizing organism, and they used a coating of glucose solution to
prevent it from drying out.
They also turned down the intensity of the electron
beam and took advantage of the regular arrangement of the proteins in the
membrane. That allowed Dr. Henderson, in 1975, to reconstruct the shape of the
protein from the scattering of the electrons, almost the same mathematical
analysis he had used for X-ray crystallography
For most proteins, scientists could not rely on a
protein being embedded in a regular pattern, all oriented in the same
direction.
In the 1970s and 1980s, Dr. Frank came up with the
next advance honored by the Nobel committee. He recorded images of thousands or
millions of copies of a protein at one-time, scattered in random orientations.
“Then you have a chance of capturing all the
projections that you need,” Dr. Frank said in an interview. “The only problem
is to find out the orientation of the molecules. That’s the hard part.”
A computer grouped together similar images — the
proteins that were in similar orientations — figured out how they were arranged
and combined them to produce a sharper result. The many orientations
essentially offered views of the same molecule from different angles. He was also
able to put together three-dimensional shapes.
Dr. Dubochet, of the University of Lausanne,
Switzerland, invented the “cryo” part of cryo-electron microscopy. “He’s the
real father of the field,” Dr. Henderson said.
Embedding the molecules in ice would also protect
them from drying out. But in ice, water molecules usually stack into a crystal
shape, and the bouncing of electrons off the ice crystals in a frozen sample
yielded useless images.
To overcome this problem, Dr. Dubochet dipped the
samples in liquid nitrogen-cooled ethane. At minus 321 degrees Fahrenheit
(minus 196 Celsius), an ultrathin layer of water molecules froze so quickly
that they had no time to line up in crystals, and they solidified into a
glass-like structure. That enabled the electron microscope technique to view
the embedded molecules instead of the ice
Advances in the detectors of electron microscopes
now provide enough clarityto pinpoint each and every atom in the molecules. The
blobby protein that Dr. Henderson originally imaged in 1975 can now be studied
prec
Why is the work important?
The technique is already driving some scientific
advances. Last year, scientists were able to use cryo-electron microscopy to
analyze the structure of the Zika virus, the mosquito-borne virus that causes
birth defects.“We could never have done that with crystallography on its own,”
said Michael Rossmann, a professor of biological sciences at Purdue University
in Indiana who led the research that produced the Zika structure.He said that
he and his colleagues have identified sites on the virus where antibodies can
attach and disable Zika. That could lead to the development of antiviral drugs.The
same technique was used to figure out the structure of proteins involved with circadian
rhythms, advances that were recognized with this year’s Nobel Prize in
Medicine.
Only a small number of institutions can perform
cryo-electron microscopy. The microscope apparatus costs millions of dollars.
Dr. Henderson liken the technique to DNA sequencing — once laborious and
costly, now commonplace and affordable.He imagined that the same will happen
for biologists wanting to know thestructure of a protein. “You send it off,
teatime, and the next morning, you get the structure back by email,” he said.
Dr. Frank said he had yet to decide what to do with
his one-third share of the $1.1 million prize money. “I haven’t discussed this
with my wife,” he said. “One thing I told her is we don’t have to worry about
dogsitting anymore.”
Who are the winners?
Dr. Dubochet, 75, is a Swiss citizen. He retired
from the University of Lausanne in Switzerland in 2007. His web page at the
universityhumorously notes that in October 1941, he was “conceived by
optimistic parents” and in 1946 he was “no longer scared of the dark, because
the sun comes back.” He noted of his dyslexia: “This permitted being bad at
everything … and to understand those with difficulties.”Dr. Frank, 77, was born
in Germany and is now a citizen of the United States. He is a professor of
biochemistry and molecular biophysics Columbia University in New York. He was
also an investigator for the Howard Hughes Medical Institute and a member of
the National Academy of Sciences. In 2014, he received the Benjamin Franklin
Medal in Life Science from the Franklin Institute in Philadelphia.
Dr. Henderson, 72, was born in Scotland and is a
British citizen. He has worked at the British Medical Research Council’s
Laboratory of Molecular Biology in Cambridge since 1973. He served as the
laboratory’s director from 1996 to 2006.
Prof. John Kurakar
No comments:
Post a Comment